Elementi di struttura secondaria di proteine. Angoli torsionali e plot di Ramachandran.Motivi e domini strutturali. Principali fold proteici. Proteine di membrana. Protein Data Bank. Processo di: folding e modelli per descriverlo; folding in vivo e ciaperoni molecolari; aggregazione proteica. Strutture del DNA e interazione proteina-DNA. Strutture RNA. Tecniche strutturali: spettroscopia NMR diffrazione a raggi X,microscopia elettronica. Caratterizzazione di proprietà dinamiche di biomolecole.
- Carl Branden &John Tooze Introduction to Protein Structure
- Jack Kyte Structure in Protein Chemistry.
- Banci, Cantini “Structural features of proteins” in NMR of Biomolecules: Towards Mechanistic Systems Biology -Wiley
Saranno inoltre forniti a lezione capitoli di libri e review article sui soggetti trattati.
Obiettivi Formativi
Il corso ha lo scopo di fornire agli studenti conoscenze dettagliate di biologia strutturale, concentrandosi sullo studio approfondito dell’architettura e della morfologia delle macromolecole biologiche – in particolare proteine e acidi nucleici. Verra' discusso il rapporto struttura-funzione di classi particolarmente rappresentative di proteine e le basi molecolari del protein folding. Verranno inoltre fornite alcune nozioni di base sui principali metodi spettroscopici e biofisici utilizzati nella indagine strutturale di proteine, acidi nucleici e loro complessi e saranno fornite le conoscenze di base per la caratterizzazione strutturale delle macromolecole biologiche.
Prerequisiti
Nessuno
Metodi Didattici
Numero di ore relative alle attività in aula: 48
Numero di ore relative ad attività di esercitazioni: 10
Modalità di verifica apprendimento
L'esame prevede il superamento di una prova orale sugli argomenti trattati nel corso.
Per sostenere la prova è richiesta l'iscrizione all'esame sul sito web di UniFi abilitato alla verbalizzazione elettronica. La lista viene
chiusa due giorni prima della data di appello.
Viene garantito il minimo numero di appelli e la docente è a disposizione ad inserire ulteriori appelli su richiesta degli studenti.
Il calendario di esami per l'a.a. 2018/2019 è disponibile al link:
https://sol.unifi.it/docprenot/docprenot
Commissione di esame : L. Banci, M. Lelli, F. Cantini, V. Calderone
Programma del corso
La struttura primaria: amminoacidi e legame peptidico. Elementi di struttura secondaria delle proteine. Angoli torsionali e plot di Ramachandran. Motivi strutturali. Principali fold proteici e classificazione strutturale delle proteine. Struttura quaternaria. Protein data Bank (pdb) e varie banche dati. Proprietà delle membrane, strutture delle proteine di membrana. Interazioni non covalenti e Il processo di folding delle proteine: i fattori che lo determinano. Lo stato denaturato e lo stato molten globule. Metodologie per lo studio del folding e modelli per descriverlo i processi di folding in vivo. Chaperoni molecolari. Processi di aggregazione proteica e formazione di fibrille. Flessibilità e proprietà dinamiche delle proteine. Proprietà strutturali del DNA e interazioni proteina-DNA. Proprietà strutturali del RNA. Metodologie per la caratterizzazione strutturale e dinamica di macromolecole in cristalli, in soluzione, in cellule. Introduzione alle tecniche sperimentali per determinare la struttura 3D di biomolecole: spettroscopia NMR, cristallografia a raggi X e crio microscopia elettronica . Loro utilizzo per la caratterizzazione strutturale e dinamica di biomolecole. Tecniche strutturali integrate per la biologia strutturale a livello cellulare. Il corso prevede esercitazioni al computer e a spettrometri NMR.