B012891 - STRUTTURE DI BIOMOLECOLE E METALLOBIOMOLECOLE

Saranno forniti a lezione capitoli di libri e review article sui soggetti trattati.

Conoscenze: Il corso ha lo scopo di fornire agli studenti conoscenze dettagliate di biologia strutturale, concentrandosi sullo studio approfondito dell’architettura e della morfologia delle macromolecole biologiche – in particolare proteine e acidi nucleici. Verra' discusso il rapporto struttura-funzione di classi particolarmente rappresentative di proteine e le basi molecolari del protein folding. Verranno inoltre fornite alcune nozioni di base sui principali metodi spettroscopici e biofisici utilizzati nella indagine strutturale di proteine, acidi nucleici e loro complessi e saranno fornite le conoscenze di base per la caratterizzazione strutturale delle macromolecole biologiche.
Competenze acquisite Nozioni approfondite riguardanti l’organizzazione strutturale delle biomolecole come proteine ed acidi-nucleici. Comprensione di testi scientifici specialistici relativi allo studio delle strutture delle biomolecole, sia in termini di descrizione delle loro proprietà strutturali e funzionali che della metodologia utilizzata per tale studio.
Capacita’ acquisite al termine del corso: Capacita’ di analizzare strutture di biomolecole e di individuarne gli elementi strutturali. Capacita’ di valutare quali siano la migliore tecnica da utilizzare per la caratterizzazione strutturale di biomolecole e metallobiomolecole in funzione delle proprieta’ della biomolecola. Capacita’ di comprendere i problemi emergenti nel campo della biologia strutturale.

Numero di ore totali del corso: 150
Numero di ore per studio personale e altre attivita’ formative di tipo individuale:
Numero di ore relative alle attivita’ in aula: 44
Numero di ore relative ad attivita’ di laboratorio (lezioni in laboratorio): 0
Numero di ore relative ad attivita’ di esercitazioni (in laboratorio e in campo): 10

Orario di ricevimento
Prof Lucia Banci e’ disponibile al termine di ogni lezione e previo appuntamento via email (banci@cerm.unifi.it)
previo appuntamento via email (banci@cerm.unifi.it)

La prova finale e’ costituita da un esame orale. Viene garantito il minimo numero di appelli e i docenti sono a disposizione ad inserire ulteriori appelli su richiesta degli studenti.

Gli amminoacidi. Il legame peptidico. Elementi di struttura secondaria delle proteine. Angoli torsionali e plot di Ramachandran. Motivi strutturali: elica-loop-elica, forcina beta, chiave greca, beta-alfa-beta. Struttura terziaria. Motivi e domini strutturali. Principali fold proteici, strutture alfa,strutture alfa/beta, strutture a foglietto beta. Struttura quaternaria. Classificazione strutturale delle proteine: CATH e SCOP. Il protein data bank. Forze non covalenti di interazione tra aminoacidi del polipeptide e il processo di folding delle proteine. Stabilita’ strutturale delle proteine.. Metodologie per studiare il processo di folding. Il folding “funnel”. Stati non strutturati. Gli stati di transizione della reazione di folding. Il molten globule state. Il folding in vivo. Chaperoni molecolari. GroEL e GroES. Aggregazione proteica e formazione di fibrille amiloidi. La flessibilita' delle proteine. La struttura del DNA e l'interazione proteina-DNA nei sistemi procariotici ed eucariotici. Proteine di membrana. Nozioni di base della spettroscopia NMR e diffrazione a raggi X per la caratterizzazione strutturale e la determinazione della struttura tridimensionale delle macromolecole. La spettroscopia NMR per la caratterizzazione della dinamica globale e interna di macromolecole.